Cathelicidin - Cathelicidin

LEJR
Tilgængelige strukturer
PDB Ortologsøgning : PDBe RCSB
Identifikatorer
Aliaser CAMP , IPR001894, CAP-18, CAP18, CRAMP, HSD26, gen FALL39, gen LL37, FALL39, LL37, FALL-39, cathelicidin antimikrobielt peptid, Cathelicidiner
Eksterne ID'er OMIM : 600474 MGI : 108443 HomoloGene : 110678 GeneCards : CAMP
Ortologer
Arter Human Mus
Entrez
Ensembl
UniProt
RefSeq (mRNA)

NM_004345

NM_009921

RefSeq (protein)

NP_004336

NP_034051

Placering (UCSC) Chr 3: 48,22 - 48,23 Mb n/a
PubMed søgning
Wikidata
Se/rediger menneske Se/rediger mus

Cathelicidin antimikrobielt peptid (CAMP) er et polypeptid , der primært opbevares i lysosomer af makrofager og polymorfonukleære leukocytter (PMN'er); hos mennesker koder CAMP- genet for peptidprekursoren CAP-18 (18 kDa), som behandles ved proteinase 3- medieret ekstracellulær spaltning til den aktive form LL-37. LL-37 er det eneste peptid i familien Cathelicidin, der findes i menneskekroppen.

Cathelicidinpeptider er dobbeltmolekyler kaldet amfifiler: den ene ende af molekylet tiltrækkes af vand og frastøttes af fedt og proteiner, og den anden ende tiltrækkes af fedt og proteiner og frastødes af vand. Medlemmer af denne familie reagerer på patogener ved at nedbryde, ødelægge eller punktere cellemembraner.

Cathelicidiner tjener således en kritisk rolle i pattedyrets medfødte immunforsvar mod invasiv bakteriel infektion. Cathelicidin -familien af ​​peptider er klassificeret som antimikrobielle peptider (AMP'er). AMP -familien inkluderer også defensinerne . Mens defensinerne deler fælles strukturelle træk, er cathelicidin-relaterede peptider meget heterogene. Medlemmer af cathelicidin -familien af ​​antimikrobielle polypeptider er kendetegnet ved en stærkt bevaret region (cathelin -domæne) og et meget variabelt cathelicidin -peptiddomæne.

Cathelicidinpeptider er blevet isoleret fra mange forskellige pattedyrarter . Cathelicidiner findes mest i neutrofiler , monocytter , mastceller , dendritiske celler og makrofager efter aktivering af bakterier, vira, svampe, parasitter eller hormonet 1,25-D , som er den hormonelt aktive form for D-vitamin . De er blevet fundet i nogle andre celler, herunder epitelceller og humane keratinocytter .

Etymologi

Udtrykket blev opfundet i 1995 fra cathelin på grund af det karakteristiske cathelinlignende domæne, der findes i cathelicidiner. Selve navnet cathelin blev opfundet fra cathepsin L -hæmmer i 1989.

Mekanisme for antimikrobiel aktivitet

Den generelle regel for mekanismen, der udløser cathelicidinvirkning, ligesom den for andre antimikrobielle peptider, involverer opløsning (beskadigelse og punktering) af cellemembraner af organismer, som peptidet er aktivt mod. Cathelicidin ødelægger hurtigt lipoproteinmembranerne i mikrober indhyllet i fagosomer efter fusion med lysosomer i makrofager . Derfor kan LL-37 hæmme dannelsen af ​​bakterielle biofilm.

De pleiotropiske egenskaber ved LL-37 i forhold til de forskellige celler og væv

Andre aktiviteter

LL-37 spiller en rolle i aktiveringen af ​​celleproliferation og migration, hvilket bidrager til sårlukningsprocessen. Alle disse mekanismer spiller sammen en væsentlig rolle i vævshomeostase og regenerative processer. Desuden har den en agonistisk virkning på forskellige pleiotropiske receptorer, f.eks. Formylpeptidreceptor- lignende (1), purinerg receptor P2X7 , epidermal vækstfaktorreceptor (EGFR) eller insulinlignende vækstfaktor-1-receptor (IGF- 1R). Disse receptorer spiller en vigtig immunmodulerende rolle i blandt andet anti-tumor immunrespons.

Desuden inducerer det angiogenese og regulerer apoptose. Disse processer er dysreguleret under tumorudvikling, og derfor kan LL-37 være involveret i patogenese af maligne tumorer.

Egenskaber

Cathelicidiner varierer i størrelse fra 12 til 80 aminosyrerester og har en lang række strukturer. De fleste cathelicidiner er lineære peptider med 23-37 aminosyrerester og foldes til amfipatiske a-helixer . Derudover kan cathelicidiner også være små molekyler (12-18 rester) med beta-hårnålestrukturer, stabiliseret med en eller to disulfidbindinger. Endnu større cathelicidinpeptider (39-80 aminosyrerester) er også til stede. Disse større cathelicidiner viser gentagne prolinmotiver, der danner forlængede strukturer af polyprolintype .

I 1995 udtalte Gudmundsson et al. antaget, at det aktive antimikrobielle peptid er dannet af et C-terminal domæne med 39 rester (betegnet FALL-39). Men kun et år senere oplyste, at den modne AMP, nu kaldet LL-37, i virkeligheden er to aminosyrer kortere end FALL-39.

Cathelicidin -familien deler primær sekvenshomologi med cystatin -familien af ​​cysteinproteinasehæmmere, selv om aminosyrerester, der menes at være vigtige i en sådan proteaseinhibering, normalt mangler.

Ikke-menneskelige ortologer

Cathelicidinpeptider er fundet hos mennesker, aber, mus, rotter, kaniner, marsvin, pandaer, grise, kvæg, frøer, får, geder, kyllinger og heste. Omkring 30 cathelicidin -familiemedlemmer er blevet beskrevet hos pattedyr.

Aktuelt identificerede cathelicidinpeptider omfatter følgende:

  • Menneske: hCAP-18 (spaltet i LL-37)
  • Rhesus abe: RL-37
  • Mus: CRAMP-1/2, (Cathelicidin-relateret antimikrobielt peptid
  • Rotter: rCRAMP
  • Kaniner: CAP-18
  • Marsvin: CAP-11
  • Grise: PR-39, Prophenin, PMAP-23,36,37
  • Kvæg: BMAP-27,28,34 (Bovine Myeloid Antimicrobial Peptides); Bac5, Bac7
  • Frøer: cathelicidin-AL (fundet i Amolops loloensis )
  • Kyllinger: Fire cathelicidiner, fowlicidiner 1,2,3 og cathelicidin Beta-1
  • Tasmansk djævel: Saha-CATH5
  • Laks: CATH1 og CATH2

Klinisk betydning

Patienter med rosacea har forhøjede niveauer af cathelicidin og forhøjede niveauer af stratum corneum tryptiske enzymer (SCTE'er). Cathelicidin spaltes i det antimikrobielle peptid LL-37 af både kallikrein 5 og kallikrein 7 serinproteaser. Overdreven produktion af LL-37 formodes at være en medvirkende årsag i alle undertyper af Rosacea . Antibiotika har tidligere været brugt til behandling af rosacea, men antibiotika virker muligvis kun, fordi de hæmmer nogle SCTE'er.

Lavere plasmaniveauer af humant cathelicidin antimikrobielt protein ( hCAP18 ) ser ud til at øge risikoen for død ved infektion hos dialysepatienter markant . Produktionen af ​​cathelicidin reguleres op af D-vitamin .

SAAP-148 (en s ynthetic en ntimicrobial og en ntibiofilm p eptide) er en modificeret version af LL-37, der har forbedret antimikrobielle aktiviteter sammenlignet med LL-37. Især SAAP-148 var mere effektiv til at dræbe bakterier under fysiologiske forhold.

LL-37 menes at spille en rolle i psoriasispatogenese (sammen med andre antimikrobielle peptider). Ved psoriasis frigiver beskadigede keratinocytter LL-37, som danner komplekser med selvgenetisk materiale (DNA eller RNA) fra andre celler. Disse komplekser stimulerer dendritiske celler (en type antigenpræsenterende celle), som derefter frigiver interferon α og β, hvilket bidrager til differentiering af T-celler og fortsat betændelse. LL-37 har også vist sig at være et almindeligt auto-antigen ved psoriasis; T-celler specifikke for LL-37 blev fundet i blod og hud hos to tredjedele af patienterne med moderat til svær psoriasis.

Se også

Referencer

Yderligere læsning

eksterne links